Ils se trouvent dans le
cytoplasme, libres, ou associés, soit aux membranes du
réticulum endoplasmique, soit à l'
enveloppe nucléaire, soit même chez certaines bactéries à leur membrane interne (par exemple chez
Escherichia coli). Lorsque la traduction est très active, plusieurs ribosomes peuvent être associés simultanément à un même ARN messager, ce chapelet de ribosomes consécutifs sur l'ARN etant appelé
polysome ou polyribosome. On trouve aussi des ribosomes dans les
mitochondries et certains
plastes, et leur structure est proche de celle des ribosomes procaryotes. Ceci s'explique par la
théorie de l'endosymbiose. Leur fonction est de traduire les ARN messagers issus de l'
ADN mitochondrial ou de l'ADN chloroplastique.
Structure atomique de la grande sous-unité 50S du ribosome.
Les protéines sont colorées en bleu et les
ARN en orange. Le site actif, l'adénine 2486 est coloré en rouge.
Comportant des
ARN dits ARN ribosomiques (ou
ARNr) et des
protéines ribosomiques, ils sont composés de deux sous-unités : une grande (L pour
large) et une petite (S pour
small) sous-unité. Ces sous-unités sont construites autour d'un cœur d'ARN ribosomique possédant une
structure très compacte, autour duquel sont accrochées les protéines. Le site actif du ribosome qui catalyse la
liaison peptidique est constitué d'ARN. La
biogenèsedes ribosomes a lieu dans le
nucléole, une structure du noyau.
- Grande sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle est constituée de trois molécules d'ARNr (5S, 28S et 5.8S, comportant respectivement 120, 4 700 et 160 nucléotides), et de 49 protéines ribosomiques. Cette grande sous-unité a une masse moléculaire de 2,8.106Daltons, un coefficient de sédimentation de 60S. Chez les procaryotes, cette grande sous-unité est caractérisée par un coefficient de sédimentation de 50S ; elle est composée d'ARN 23S (2 300 nucléotides), d'ARN 5 S (120 nucléotides) et de 34 protéines.
- Petite sous-unité : Dans le ribosome cytoplasmique des eucaryotes, elle n'est constituée que d'une molécule d'ARNr (18S, comportant mille neuf cents nucléotides) et de trente-trois protéines ribosomiques. Cette petite sous-unité a une masse moléculaire de 1,4.106 Daltons, un coefficient de sédimentation de 40S. Chez les procaryotes, elle est constituée d'ARNr 16S (1540 nucléotides) et de vingt-et-une protéines. Son coefficient de sédimentation est de 30S.
Au total, le ribosome fonctionnel (composé des deux sous-unités réunies) a une masse moléculaire de 4,2.10
6 Daltons, un coefficient de sédimentation de 80
S chez les eucaryotes et 70
S chez les procaryotes.
Les ribosomes 70
S des procaryotes ont une taille de 25nm de diamètre (il y a une distance de 20nm entre le site A et le site E)
Les ribosomes 70
S des procaryotes sont sensibles à certains
antibiotiques qui n'ont pas d'effets sur les ribosomes 80
S des eucaryotes.
Processus de traduction de l'ARN en protéine par le ribosome
Le ribosome est la « machine » qui assure la traduction de la molécule d'ARNm dans la synthèse des
protéines. Le code génétique assure la correspondance entre la séquence de l'ARNm et la séquence du polypeptide synthétisé. Le ribosome utilise les
ARN de transfert ou ARNt comme « adaptateurs » entre l'ARN messager et les
acides aminés.
L'ARN messager passe à travers la petite sous-unité (30S ou 40S) qui contient les sites de fixation des ARNt sur l'ARNm. La grande sous-unité contient la partie catalytique, appelée centre peptidyl-transférase, qui effectue la synthèse de la
liaison peptidique entre les
acides aminés consécutifs de la protéine. La grande sous-unité contient également un tunnel par lequel sort la chaîne protéique en cours de synthèse. Il existe aussi dans la grande sous-unité trois sites (A ou site Aminoacyl, P ou site Peptidyl et E ou site Exit) où vont se fixer les ARNt porteurs des acides aminés pendant la traduction. Le site (P) est occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé lié à la chaîne polypeptidique résultante. Le site (A) est, quant à lui, occupé par un ARNt porteur d'un acide aminé en attente d'être lié à la chaîne polypeptidique. Enfin, le site (E) permet la libération de l'ARNt désacétylé qui a livré son acide aminé.
Le ribosome est de plus un moteur moléculaire, qui avance sur l'ARN messager en consommant l'énergie fournie par l'hydrolyse de la
GTP. Plusieurs protéines, appelées facteurs d'élongation, sont associées à ce mouvement, appelé translocation.
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En février 2009, la
revue Nature a publié un article rédigé par des biophysiciens de l'
Université de Montréal : ils y expliquent les mécanismes de formation de cette
molécule qui peut contenir jusqu'à 300 000
atomes1. Ces explications permettraient de mieux comprendre les mécanismes de création des êtres vivants.
Notes et références[modifier]
- ↑ Pauline Gravel, « Découverte du chaînon manquant aux origines de la vie », dans Le Devoir, 21 février 2009 [texte intégral [archive] (page consultée le 21 février 2009)]
- D. Fourmy, S. Yoshizawa et H. Grosjean, « Le ribosome : l'usine à protéines », Pour la Science, 313, novembre 2003.
Articles connexes[modifier]
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